Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaut. Aminosäuren sind organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxygruppe (–COOH) , welche aus einem Kohlenstoff (C), zwei Sauerstoff (O) und einem Wasserstoff (H) sowie und einer Aminogruppe (–NH2) aus einem Stickstoff (N) und zwei Wasserstoff (H) besteht.

Bekannt sind 22 proteinogenen Aminosäuren. Das heißt Aminosäuren aus denen Proteine aufgebaut sind.


Abbildung 1: Aminosäure. Eine Aminosäure besteht aus einem asymmetrischen Kohlenstoffatom, an welches eine Amino-, eine Carboxygruppe, ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette gebunden sind. Bei den 22 verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich die Seitenketten, auch Reste genannt.


Die Aminosäuren sind im Protein durch Peptidbindungen miteinander verknüpft. Zwei Aminosäuren bilden ein Dipeptid, drei Aminosäuren ein Tripeptid und viele Aminosäuren ein Polypeptid. Die Bindung zwischen den Aminosäuren kann durch kochen mit Säuren oder Enzyme gespalten werde (Jeroch et al. 1993).

Neben der Primärstruktur durch die spezifische Aminosäuresequenz haben die Proteine eine besondere Raumstruktur (Sekundär- und Tertiärstruktur). Diese entsteht vor allem durch Bindungskräfte zwischen den Seitenketten der Aminosäuren. Wird die Raumstruktur zerstört bezeichnet man dies als Denatuierung. Eine solche Veränderung kann durch Hitze oder Säuren erreicht werden (Jeroch et al. 1993).


Neben reinen Eiweißen gibt es sogenannte Proteide, die mit einer Fremdkomponente verbunden sind. Man unterscheidet nach Jeroch et al. (1993):

  • Lipoproteide: Komplexe aus Eiweiß und Fetten, vor allem als Bestandteile von Membranen der Zelle
  • Glycoproteide: Bestehend aus Eiweiß und Kohlenhydraten
  • Chromoproteide: Komplexe aus Eiweiß und Farbstoffen
  • Nukleoproteide: Bestehend aus Eiweiß und Nukleinsäuren


Die Analyse des Rohproteins erfolgt über die Bestimmung des Gehalts an Stickstoff. Eiweiß enthält im Mittel etwa 16 % Stickstoff. Aus der Bestimmung des Stickstoffgehaltes eines Futters wird dann der Rohproteingehalt berechnet. Nach Lackenbauer entsprechen ca. 16 % Rohprotein einem Gehalt von 12 % verdaulichem Rohprotein (Wiesemüller & Leibetseder 1993).



Funktion und Aufgaben

Proteine sind wichtige Bausteine im Körper, die vielfältige Funktionen erfüllen. Sie verleihen den Zellen Struktur, transportieren, katalysieren chemische Reaktionen und erkennen Signalstoffe.

Ihre Funktionen sind folgende:


Stuktur

Protein spielen eine wichtige Rolle beim Zellaufbau und bei der Bewegung.

  • Kollagene sind Strukturproteine der Haut, des Bindegewebes und der Knochen. Sie bestimmen den Aufbau der Zelle und damit die Beschaffenheit des Gewebes und des gesamten Körpers
  • Kontraktile Protein, Myosine und Aktine, ermöglichen Bewegung der Zellen und die Muskelkontraktion
  • Keratine sind Faserproteine, die für Strukturen wie Haare und Nägel verantwortlich sind


Schutz

Proteine sind ein wichtiger Bestandteil der körpereigenen Abwehr und Reperatur von Schäden im Körper.

  • Mucine sind strukturgebende Bestandteil im Schleim und daher eine wichtiger Bestandteil der Barrierefunktion der Schleimhäute
  • Antikörper neutralisieren Antigene, markieren Erreger und aktivieren weitere Bestandteile des Immunsystems
  • Fibrinogen und Thrombin spielen eine wichtige Rolle bei der Blutgerinnung


Regulatorische Funktionen, Transport

Neben ihrer Funktion im Zellaufbau und dem Abwehrsystem übernehmen Proteine vielfältige regulatorische und Transportfunktionen

  • Enzyme katalysieren diverse Reaktionen, das heißt sie ermöglichen und kontrollieren diese chemischen Reaktionen im Organismus
  • Ionenkanäle übernehmen homöostatische Funktionen, sind für das osmotische Gleichgewicht zuständig und bestimmen die Erregbarkeit von Nerven und Muskeln
  • Also Hormone steuern sie verschiedene Vorgänge im Organismus
  • Rezeptoren erkennen und binden verschiedene Substanzen und Signalstoffe
  • Transport-Proteine wie Beispielsweise Hämoglobin und das Myoglobin übernehmen wichtige Transportfunktionen körperwichtiger Substanzen


Reserve

Ein weiterer wichtiger Aspekt ist die Funktion von Proteinen als Energiereserve. Im Hungerzustand können sie zur Energiegewinnung genutzt werden.

Im Gegensatz zu Pflanzen verfügen Tiere allerdings über keine eigentlichen Reserveproteine. Samen von Pflanzen hingegen verfügen über derartige Proteine, deren physiologische Aufgabe ist es, eine Stickstoffreserve im ruhenden Samen zu bilden, die dann bei der Keimung zur Synthese notwendiger Proteine wie Enzymen genutzt werden kann (Ebermann und Elmadfa 2008).



Bedeutung in der Tierernährung

Einige Aminosäuren werden vom Körper selbst hergestellt, andere müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Aminosäuren, die mit der Nahrung aufgenommen werden müssen, werden essentielle Aminosäuren genannt.


Tabelle 1: Wichtige Aminosäuren nach Jeroch et al. (1993)

Essentielle Aminosäuren Halbessentielle Aminosäuren Nichtessentielle Aminosäuren
  • Arginin
  • Histidin
  • Isoleucin
  • Leucin
  • Lysin
  • Methionin
  • Phenylalanin
  • Threonin
  • Tryptophan
  • Valin
  • Cystin
  • Cystein
  • Tyrosin
  • Alanin
  • Asparaginsäure
  • Glutaminsäure
  • Glycin
  • Hydroxyprolin
  • Prolin
  • Serin


Besonders wichtige Aminosäuren werden als erstlimitierend bezeichnet. Bei Kaninchen sind dies insbesondere Methionin + Cystin, Lysin und Arginin (Wiesemüller & Leibetseder 1993).

Je vollständiger die essentiellen Aminosäuren in der Futterration enthalten sind, desto höher ist seine biologische Wertigkeit. Das Fehlen nur einer dieser Aminosäure kann die Herstellung von körpereigenen Proteinen begrenzen und ihre Verwendungsfähigkeit mindern.

Urheber: DooFi ;public domain.; Orginaldatei (Stand Mai 2013)
Abbildung 2: Das Liebigsches Fass. Das "Minimum-Gesetz" nach Justus von Liebig - die Flüssigkeit in einem Fass kann nur so hoch steigen, wie die kürzeste Daube hoch ist, genauso schränkt die knappste Ressource das Wachstum ein.


Proteine können entweder durch körpereigene Enzyme oder durch Mikroorganismen abgebaut werden. Nicht das gesamte aufgenommene Rohprotein kann verdaut werden, man spricht daher zusätzlich von verdaulichem Rohprotein.




Literatur

Ebermann R., Elmadfa I.: Lehrbuch Lebensmittelchemie und Ernährung. Springer Verlag, 2008; S.530; ISBN 978-3-211-48649-8

Jeroch, H.; Flachowsky, G.; Weißbach, F. (1993): Futtermittelkunde. Jena, Stuttgart: G. Fischer. ISBN 3- 334-00384-1

Wiesemüller, W. & Leibetseder, J. (1993): Ernährung monogastrischer Nutztiere. Jena, Stuttgart: G. Fischer. ISBN 3-334-60428-4